München - Bei der Blutgerinnung spielen zwei bisher kaum bekannte Proteine eine entscheidende Rolle. Wenn ein Blutgefäß verletzt wird, führt eine Kettenreaktion dazu, dass Blutplättchen, die Thrombozyten, zu einem Blutpfropf verklumpen, der die Blutung stillt. Viele Details dieses Prozesses waren bisher völlig unbekannt. Molekularmediziner des Max-Planck-Instituts für Biochemie untersuchten nun bestimmte Proteine auf der Oberfläche der Blutplättchen, die sogenannten Integrine. Diese werden bei einem Gefäßdefekt aktiviert: Sie vermitteln dann das Anheften der Blutplättchen an die geschädigte Gefäßwand und vernetzen sich zudem miteinander.

Aktivierung

Eine Schlüsselrolle bei der Aktivierung der Integrine spielen die bisher wenig bekannten Proteine Talin-1 und Kindlin-3. Verhinderten die Forscher die Bildung von Talin-1 bei Mäusen, so wurden auch die Integrine der Blutplättchen nicht aktiviert. Die Tiere konnten keine Blutpfropfen ausbilden, Blutungen in verletzten Gefäßen wurden nicht gestillt. Bei Mäusen, denen das Protein Kindlin-3 fehlt, kam es in verletzten Gefäßen ebenfalls nicht zur Verklumpung. Auch hier wurden die dazu notwendigen Integrine nicht aktiviert.

Talin-1 und Kindlin-3 verändern die Struktur der Integrine auf der Oberfläche von Blutplättchen so, dass diese an elastische Fasern binden, welche die Plättchen dann miteinander vernetzen. So entsteht ein Blutpfropf, der die Blutung stoppt.

Verklumpungen

Eine Blockade der beiden Proteine könnte gefährliche Verklumpungen in erkrankten Gefäßen auflösen oder verhindern. Das macht Talin-1 und Kindlin-3 zu Angriffspunkten für die Vorbeugung und Therapie von Herzinfarkt oder Schlaganfall. Interessant ist nach Angaben des Max-Planck-Instituts insbesondere Kindlin-3: Das Protein kommt ausschließlich in Blutzellen vor. Bei einer Blockade des Eiweißstoffes werden somit Nebenwirkungen in anderen Zellen ausgeschlossen. (APA/AP)