München - Bei der Blutgerinnung spielen zwei bisher kaum bekannte Proteine eine
entscheidende Rolle. Wenn ein Blutgefäß verletzt wird, führt eine Kettenreaktion dazu,
dass Blutplättchen, die Thrombozyten, zu einem Blutpfropf verklumpen,
der die Blutung stillt. Viele Details dieses Prozesses waren bisher
völlig unbekannt. Molekularmediziner des Max-Planck-Instituts für
Biochemie untersuchten nun bestimmte Proteine auf der Oberfläche der
Blutplättchen, die sogenannten Integrine. Diese werden bei einem
Gefäßdefekt aktiviert: Sie vermitteln dann das Anheften der
Blutplättchen an die geschädigte Gefäßwand und vernetzen sich zudem
miteinander.
Aktivierung
Eine Schlüsselrolle bei der Aktivierung der Integrine spielen die
bisher wenig bekannten Proteine Talin-1 und Kindlin-3. Verhinderten
die Forscher die Bildung von Talin-1 bei Mäusen, so wurden auch die
Integrine der Blutplättchen nicht aktiviert. Die Tiere konnten keine
Blutpfropfen ausbilden, Blutungen in verletzten Gefäßen wurden nicht
gestillt. Bei Mäusen, denen das Protein Kindlin-3 fehlt, kam es in
verletzten Gefäßen ebenfalls nicht zur Verklumpung. Auch hier wurden
die dazu notwendigen Integrine nicht aktiviert.
Talin-1 und Kindlin-3 verändern die Struktur der Integrine auf der
Oberfläche von Blutplättchen so, dass diese an elastische Fasern
binden, welche die Plättchen dann miteinander vernetzen. So entsteht ein
Blutpfropf, der die Blutung stoppt.
Verklumpungen
Eine Blockade der beiden Proteine könnte gefährliche Verklumpungen
in erkrankten Gefäßen auflösen oder verhindern. Das macht Talin-1 und
Kindlin-3 zu Angriffspunkten für die Vorbeugung und Therapie von
Herzinfarkt oder Schlaganfall. Interessant ist nach Angaben des
Max-Planck-Instituts insbesondere Kindlin-3: Das Protein kommt
ausschließlich in Blutzellen vor. Bei einer Blockade des
Eiweißstoffes werden somit Nebenwirkungen in anderen Zellen
ausgeschlossen.
(APA/AP)