Überraschende Erkenntnis: Ribozym in den Mitochondrien ohne RNA

7. November 2008, 18:12
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Durch einen Trick konnten Wiener Forscher zeigen, dass RNase P aus drei Proteinen besteht

Wien - Nicht alle Enzyme, für deren Funktionalität ein RNA-Bestandteil vorausgesetzt wurde, enthalten tatsächlich RNA (Ribonukleinsäure), ist die überraschende Erkenntnis eines Projektes des Wissenschaftsfonds FWF. Bisher glaubte die Wissenschaft, dass Ribozyme - also Enzyme, welche RNA-Erbgutbestandteile modifizieren - selbst aus Ribonukleinsäure bestehen. Doch dem ist offenbar im Fall der RNase P in menschlichen Mitochondrien ("Kraftwerke" der Zellen) oder bei Tieren nicht so. In einer am Freitag in der Fachzeitschrift "Cell" publizierten Studie haben Walter Rossmanith (Zentrum für Anatomie und Zellbiologie der MedUni Wien) und seine Co-Autoren bewiesen, dass dieses Enzym aus Proteinen besteht.

"Man nimmt an, dass die Ribozyme noch Rest der sogenannten RNA-Welt sind", erklärte Rossmanith. Zu Beginn der Entwicklung des Lebens auf der Erde dürfte die RNA das dafür maßgebliche Molekül gewesen sein, während sich die Desoxyribonukleinsäure (DNA) erst später entwickelte. Die RNase P von Tier und Mensch wurde als ein solcher Rest aus der RNA-Welt angesehen.

Ergebnis

Doch das ist offenbar falsch. Durch einen Trick konnten die Wiener Wissenschafter erstmals die drei Bestandteile der RNase P der Mitochondrien des Menschen identifizieren. Das Ergebnis: Sie sind drei Proteine und bestehen nicht aus RNA. Rossmanith: "Zwei von ihnen sind Enzyme, die einerseits ihre jeweils alte Funktion behalten haben, andererseits mit dem dritten Bestandteil als 'Patchwork'-Enzym auch eine neue Funktion dazu ausüben."

Der Trick

"Das Enzym RNase P zerfällt aufgrund des losen Zusammenhalts seiner Bestandteile bei der Isolierung leicht. Durch ein von uns entwickeltes Protokoll konnten wir nun dieses
Problem umgehen. Das war der Durchbruch für die Identifizierung der Proteine", so der Forscher. Johann Holzmann, Doktorand im Team, ergänzt: "Die schwierigste Aufgabe war es, die Proteine aufzuspüren, danach ging es schnell. Wir produzierten die einzelnen Proteine getrennt in Bakterien, isolierten sie und stellten aus ihnen die mitochondriale RNase P im Reagenzglas wieder her. Damit gab es für uns - und 'Cell' - keine Zweifel mehr: Mitochondriale RNase P kommt ohne RNA aus."

Hintergrund

Die RNase P modifiziert die Transfer-RNA in den Mitochondrien. Sie schneidet von diesen RNA-Bestandteilen überhängende Stücke weg. Die Transfer-RNA transportiert Aminosäuren zu den Ribosomen, wo aus diesen Teilen dann die Proteine gebildet werden. Bei Bakterien und Hefen besteht die RNase P noch aus echten Ribozymen mit RNA. Im Laufe der Entwicklung mehrzelliger Lebewesen dürfte aber auf Proteine umgestellt worden sein. Eine Erklärung für den Grund gibt es derzeit noch nicht. (APA/red)

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