Proteine zählen zu den wichtigsten Molekülen bei praktisch allen Lebensvorgängen. Sie sind die direkten Genprodukte, steuern als Enzyme und Hormone Zellen und Organismen. Entsprechend ihrer vielfältigen Aufgaben sind die Eiweißstoffe in ihrem Aufbau und in ihrer Größe höchst unterschiedlich. Es gibt winzige Proteine aus lediglich ein paar Bausteinen und andererseits wahre Monster-Moleküle. Allen Proteinen gemein ist, dass ihre Einzelbausteine stets so genannte Aminosäuren sind. Entscheidend für die Funktion von Proteinen ist neben der Abfolge der verschiedenen Aminosäuren auch die dreidimensionale so genannte Faltung der Eiweißkörper.
Herkömmliche Analyse
Für die Analyse vor allem von großen Proteinen wählten Chemiker bisher meistens den so genannten bottom-up-Ansatz. Dabei werden die Proteinfäden durch den Einsatz von Enzymen in kleine Stücke portioniert und diese anschließend in einem Massenspektrometer analysiert. Über die Masse der einzelnen Bruchstücke kann dann auf den Aufbau des Proteins geschlossen werden.
"Im Prinzip ist es aber so, also würde man eine beschriebene Seite Papier in kleine Stücke zerteilen und dann die einzelnen Bestandteile lesen; daraus wieder den Text zu rekonstruieren, ist mühsam", sagte dazu Studienautorin Kathrin Breuker vom Institut für Organische Chemie der Uni Innsbruck.
Die neue Methode
Die Forscher wählten daher einen anderen Ansatz. Dabei wird - ebenfalls mittels Massenspektrometer - zuerst einmal die Masse des gesamten Proteins bestimmt. Anschließend wird die Eiweißbrühe erhitzt, worauf die Moleküle in Einzelteile zerfallen. Anschließend werden wieder die Massen bestimmt, diesmal jene der Bruchstücke. "Aus dem Verhältnis aus Gesamtmasse und Masse der Teile lässt sich dann der Gesamtaufbau des Proteins bestimmen", so die Wissenschafterin.