Die Kräfte, die unsere Muskeln stabilisieren

26. Jänner 2017, 08:00
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Münchner und Wiener Forscher untersuchten, wie die Proteinstränge im Muskel zusammengehalten werden

Wien/München – Der Mechanismus der aktiven Krafterzeugung in Muskeln ist mittlerweile ganz gut verstanden. Unklar war bisher noch, wie die Proteinstränge im Muskel zusammengehalten werden, selbst wenn einzelne Bausteine ersetzt werden. Münchner und Wiener Forscher haben nun die Kräfte gemessen, die zwischen zwei Muskelbausteinen wirken und den Muskel stabilisieren. Sie berichten darüber im Fachjournal "PNAS".

"Es muss Kräfte geben, die die einzelnen Ketten, die Filamente, stabilisieren, sonst würde der Muskel auseinanderfallen. Doch ist es bisher nicht gelungen, die Ursache dieser Kräfte aufzuspüren", erklärte Matthias Rief, Professor für Biophysik an der Technischen Universität (TU) München. Das ist nun einem internationalen Team gelungen, dem auch Kristina Djinovic-Carugo vom Department für Strukturbiologie und Computational Biology der Max F. Perutz Laboratories (MFPL) der Universität Wien angehörte.

Titin und Alpha-Actinin

Zwei Proteine sind demnach verantwortlich dafür, dass sich Muskeln dehnen lassen, ohne auseinanderzufallen. Eines davon ist Titin, das längste Eiweiß des menschlichen Körpers, das andere Alpha-Actinin, das über die Fähigkeit verfügt, das Titin im Muskelgewebe zu verankern.

Das Wechselspiel zwischen diesen Proteinen konnten die Forscher mit Hilfe einer eigens dafür entwickelten "optischen Pinzette" untersuchen. Kernstück der Anlage ist eine mit Flüssigkeit gefüllte Messkammer mit kleinen Glaskugeln, an deren Oberflächen Tinin und Alpha-Actinin haften. Mit Hilfe von zwei Laserstrahlen wird jeweils eine Kugel eingefangen und festgehalten. Zunächst werden die zwei Kugeln soweit zusammengebracht, dass sich die beiden Proteine vernetzen. Dann wird der Abstand zwischen den Laserstrahlen vergrößert, bis die maximale Dehnung der Proteine erreicht ist.

Hochdynamisches Netzwerk

Aus diesem Abstand ließ sich die Bindungskraft zwischen Titin und Alpha-Actinin errechnen- sie beträgt nur fünf Pico Newton. "Dieses Ergebnis hat uns sehr überrascht", so Rief, "derart geringe Kräfte können einen Muskel eigentlich nicht dauerhaft zusammenhalten." Die Wiener Strukturbiologen stellten aber fest, dass im Muskel jeder Titin-Strang von bis zu sieben Alpha-Actinin-Proteinen gehalten wird.

Damit erhöht sich die Kraft um das bis zu Siebenfache. Genug, um den Muskel zu stabilisieren, einen Muskel wie das Herz ein Leben lang schlagen zu lassen, und – sozusagen bei laufendem Betrieb – einzelne Molekülketten abzubauen und durch neue zu ersetzen.

Das Protein-Netzwerk ist dabei auch hochdynamisch. Die Messungen zeigten, dass sich die Proteine lösen, wenn man sie auseinanderzieht. Sobald aber die Dehnung nachlässt, finden sie wieder zueinander. Diese Affinität der Eiweißmoleküle zueinander garantiere, dass der Muskel nach einer Dehnung wieder seine ursprüngliche Form annimmt. (APA, 26. 1. 2017)

  • Das ist so einer dieser Momente, in denen man es gar nicht gebrauchen könnte, wenn die Muskeln plötzlich auseinanderfallen.
    foto: apa/afp/charly triballeau

    Das ist so einer dieser Momente, in denen man es gar nicht gebrauchen könnte, wenn die Muskeln plötzlich auseinanderfallen.

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