Forscher decken optische Täuschung bei der Nanoskopie auf

13. Juni 2016, 18:58
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Vermeintliche Protein-Ansammlungen auf Zellmembranen sind in Wirklichkeit oft nur einzelne Moleküle

Wien – Für die Methode, mit Lichtmikroskopen und der Hilfe fluoreszierender Moleküle in die Nanowelt zu schauen, wurde 2014 der Chemie-Nobelpreis vergeben. Untersucht man damit Zellmembranen, scheinen sich immer wieder Proteine zusammenzuballen. Wiener Forscher berichten nun im Fachjournal "Nature Methods", dass die vermeintlichen Molekül-Cluster nur Mehrfachzählungen einzelner Molekülen sind.

Lange dachte man, dass keine Strukturen abgebildet werden können, die kleiner als die halbe Wellenlänge des Lichts sind, mit dem man beobachtet. Mithilfe eines Tricks geht es aber doch: Wenn man verschiedene Moleküle zu unterschiedlichen Zeitpunkten aufleuchten lässt, kann man sie am Ende zu einem scharfen Bild zusammenfügen. Diese Nanoskopie wird mittlerweile weltweit angewandt.

Unterscheidung möglich

Untersucht man mit dieser Methode die Verteilung von Proteinen auf Zellmembranen, zeigt sich, dass sie an bestimmten Stellen anscheinend geballt vorkommen, so Florian Baumgart von der TU Wien. Das erschien in der Vergangenheit auch durchaus plausibel, schließlich wusste man etwa von T-Zellen, dass diese bei der Erkennung von Antigenen in kurzer Zeit stabile Proteincluster ausbilden können. Diese sind so groß, dass man sie sogar mit klassischer Fluoreszenzmikrokopie nachweisen kann. Deshalb dachte man, dass winzige Proteingruppen Vorläufer der größeren Strukturen sein könnten.

Baumgart und Kollegen haben nun jedoch herausgefunden, dass bei der Untersuchung einzelne der mit fluoreszierenden Molekülen markierten Proteine wiederholt aufleuchten können und dies leicht als Molekülcluster fehlinterpretiert werden kann. Zudem haben die Forscher eine Möglichkeit gefunden, wie man tatsächliche Cluster von einem einzigen, immer wieder blinkenden Molekül unterscheiden kann.

"Auf diese Weise fanden wir, dass die untersuchten Membranproteine der T-Zellen vor deren Aktivierung gar keine Cluster bilden – diese Theorie muss verworfen werden", so Baumgart. Es gebe aber durchaus auch Beispiele für Proteine, die tatsächlich solche molekulare Cluster ausbilden. (APA, red, 13. 6. 2016)

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