Forscher beobachten erstmals Proteine bei der Arbeit

5. Mai 2015, 11:34
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Moleküle wurden zunächst auf minus 168 Grad Celsius gekühlt und dann aufgetaut

Lausanne - Schweizer und französischen Forschern ist es gelungen, Proteine gleichsam bei der Arbeit zuzusehen. Eiweiße ermöglichen und kontrollieren nahezu alle biochemischen Prozesse in Lebewesen. Zu ihren beweglichen Teilen gehört ein "Rückgrat" aus Aminosäuren, an dem Seitenketten aus diversen anderen Molekülen hängen; weitere Komplexität schaffen Wassermoleküle, die den Proteinen angelagert sind.

Die Bewegungen dieser Einzelteile sind jedoch nicht wie bei einem Uhrwerk klar definiert, sondern sie bewegen sich zufällig - fast schon chaotisch -, wie Forscher der ETH Lausanne beschreiben.

Das Team um Lyndon Emsley von der ETH Lausanne (EPFL) und der Universität Lyon hat es mit Kollegen der Uni Grenoble Alpes nun erstmals geschafft, die Bewegungsabfolge dieser Komponenten zu beobachten, wie sie im Fachjournal "Science" berichten. Dazu froren die Forscher das Protein zunächst bei minus 168 Grad Celsius ein, was sämtliche Bewegungen stoppte.

Dann beobachteten sie, was während des allmählichen Auftauens geschah. Die Bewegung von Proteinen benötige Energie, und die Temperatur sei so etwas wie ein Maß für die vorhandene Energie, erklärten die Wissenschafter. Auf diese Weise ließ sich jede Bewegung des Proteins einzeln und in der richtigen Reihenfolge studieren.

Bewegung bei minus 53 Grad Celsius

Es zeigte sich, dass beim Auftauen als erstes die Bewegungen des angelagerten Wassers wieder begannen, dann die der Seitenketten des Proteins. Als letztes begann sich das Rückgrat wieder zu bewegen, und zwar schon bei minus 53 Grad Celsius - weit unter physiologischen Temperaturen.

Für die Studie bedienten sich die Forscher der Kernspinresonanzspektroskopie. Diese nutzt die magnetischen Eigenschaften bestimmter Atome wie Wasser- und Kohlenstoff, um die Struktur von Proteinen abzubilden. Für diesen Versuch mussten Emsley und seine Kollegen das Gerät jedoch so anpassen, dass es auch bei tiefen und wechselnden Temperaturen funktioniert.

"Mit unserer Methode lassen sich einzigartige, neue Einblicke in die Dynamik der Proteine gewinnen", sagte Emsley in der Mitteilung. Als nächstes wollen die Wissenschafter weitere Proteine damit untersuchen, um herauszufinden, ob diese Hierarchie der Bewegungen universell ist. (APA/red, derStandard.at, 5.5.2015)

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