Entscheidender Mechanismus zur Signalübertragung in Zellen entdeckt

27. Dezember 2014, 21:07
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Forscher klärten die Rolle des Proteins Synaptotagmin mithilfe einer Messtechnik, die sich bald auch in anderen Bereichen etablieren könnte

Göttingen - Kommunikation ist nicht nur für unser Sozialleben unverzichtbar. Auch Zellen stehen pausenlos miteinander im Austausch, damit wir atmen, uns bewegen oder denken können. Gewöhnlich werden diese Signale durch spezielle Botenstoffe übermittelt: Portionsweise verpackt liegen sie in kleinen Membranbläschen - den synaptischen Vesikeln - in einem Nervenende der Zelle bereit.

Zeigen Signale an, dass eine Botschaft übermittelt werden soll, verschmelzen einige synaptische Vesikel mit der Membran der sendenden Zelle und setzen ihre Botenstoffe frei. Diese lösen in der empfangenden Zelle ein Signal aus. Was diesen Prozess in Gang setzt, ist seit Langem bekannt: ein Anstieg der Kalziumionen-Konzentration im Nervenende der sendenden Zelle. Wie die Vesikel dieses Signal aber im entscheidenden Schritt erkennen und verarbeiten, um daraufhin sofort die Membranen zu verschmelzen, war bislang unklar.

Molekularer Anker

Ein Forscherteam um Peter J. Walla von der Technischen Universität (TU) Braunschweig und dem Göttinger Max-Planck-Institut (MPI) für biophysikalische Chemie hat nun das Protein bei der Arbeit beobachtet, das für diese enge Nachbarschaft sorgt. "Das Protein Synaptotagmin bringt Vesikel und Membran genau auf die richtigen Abstände zusammen, man kann es sich als eine Art molekularen Anker vorstellen", so Walla.

Denn mit einem Ende ist Synaptotagmin im Vesikel fest verankert. Die Forscher konnten direkt verfolgen, wie es mit seinem anderen Ende an die Membran bindet und beide auf einem Abstand von etwa acht Nanometer hält. Bei diesem Abstand sind die Vesikel in "Startposition" und jederzeit startklar. "Die Entfernung ist noch groß genug, um zu verhindern, dass Vesikel und Membran verschmelzen und die Botenstoffe freisetzen", erklärt Walla.

Nano-Lineal

Jene Proteine auf dem Vesikel und der Membran, die für das Verschmelzen sorgen, müssen sich wie ein Reißverschluss ineinander verhaken. Und bei einer Entfernung von acht Nanometern kann sich dieser Reißverschluss nicht komplett verschließen. Steigt nun die Kalziumkonzentration, ist das der Startschuss. "Das Kalzium lagert sich an Synaptotagmin an, daraufhin ändert das Protein seine Form und zieht Vesikel und Membran auf fünf Nanometer zusammen", so der Chemiker. Dieser Abstand ist nahe genug für die Verschmelzung.

Für ihre Messungen nutzten die Forscher DNA-Stränge genau bekannter Länge als eine Art Lineal im Nano-Maßstab. Indem sie Änderungen in der Leucht-Intensität und Dauer von Fluoreszenz-Signalen beobachteten, konnten sie so den Abstand von Vesikel und Membran auf den Nanometer genau bestimmen.

Diese Technik könnte bald auch in anderen Forschungsvorhaben zum Einsatz kommen: Denn Abstände zwischen Zellmembranen spielen auch bei ganz anderen biologischen Vorgängen eine Rolle, etwa wenn Viren an eine Wirtszelle andocken oder bei der Befruchtung einer Eizelle. (red, derStandard.at, 27.12.2014)

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