Forscher klären erstmals Funktionsweise von wichtigem Muskelprotein 

27. November 2014, 15:16
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Kenntnisse über Struktur von a-Actinin eröffnete neue neue Behandlungsmöglichkeiten

Wien - Wiener Wissenschafter haben die molekulare Struktur und Funktionsweise eines lebenswichtigen Muskelproteins aufgeklärt. Es dauerte Jahre, um überhaupt eine genügend große Mengen des Proteins für die Untersuchung herzustellen, berichten die Forscher im Fachjournal "Cell". Nun erhoffen sie sich nicht nur Einblicke in die Funktionsweise des Proteins bei Muskelerkrankungen, sondern auch neue Behandlungsmöglichkeiten.

Die kleinste funktionelle Einheit eines Muskels ist das Sarkomer, sie bilden zu hunderten hintereinander angeordnet eine Muskelfaser. Sarkomere bestehen zum größten Teil aus Proteinsträngen (Actin, Myosin und Titin). Diese ermöglichen dem Muskel, sich zu kontrahieren und wieder zur ursprünglichen Länge auszudehnen. Eine wichtige Rolle dabei spielen sogenannte Z-Scheiben, wo diese Proteinstränge verankert sind.

Diese Z-Scheiben bestehen zum Großteil aus dem Protein a-Actinin. Dieses ist lebenswichtig - Embryonen, die es nicht herstellen können, sterben. Wird a-Actinin zwar gebildet, funktioniert es aber nicht richtig, sind Muskelerkrankungen wie Muskeldystrophien und Kardiomyopathien die Folge.

Wie a-Actinin gesteuert wird

Die Wissenschafter um Kristina Djinovic-Carugo von den Max F. Perutz Laboratories (MFPL), einer Einrichtung der Universität Wien und der Medizinischen Universität Wien, haben nun erstmals mit Hilfe der Röntgenkristallographie in hoher Auflösung die molekulare Struktur und gemeinsam mit britischen Forschern auch die Steuerung von a-Actinin aufgeklärt.

Zudem bestätigten die Wissenschafter eine schon seit einigen Jahren bestehende Hypothese, dass die Wechselwirkung zwischen a-Actinin und Titin durch ein Fettsäuremolekül (PIP2) ein- und ausgeschaltet wird. "Unsere Strukturdaten haben nun zum ersten Mal gezeigt, wie die Fettsäure das a-Actinin-Muskelprotein öffnet und schließt und so seine Fähigkeit steuert, Actin und Titin zu binden", erklärte Djinovic-Carugo, die das "Laura Bassi Centre of Optimized Structural Studies" leitet.

Die Forscher erhoffen sich von den neuen Einblicken in Aufbau und Funktionsweise der Muskeln, Erkrankungen besser zu verstehen und Behandlungsmöglichkeiten für diese zu entwickeln. (APA/red, derStandard.at, 27.11.2014)

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