Wenn Ribosomen sich vermehren

1. Oktober 2013, 18:45
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Brigitte Pertschy untersucht die Synthese von Proteinfabriken

Bei der Fertigung neuer Ribosomen gehen Zellen auf Nummer sicher. Jedes Protein des neuen Ribosoms bekommt eine eigene Eskorte bestehend aus Bodyguard, Management und Limousine für den Weg vom Zellplasma in den Zellkern. Dort werden die Proteinfabriken zusammengebaut. Fertiggereift lesen sie im Zellplasma schwimmend Boten-RNS fehlerfrei ab und erstellen die Aminosäureketten für funktionstüchtige Proteine.

Welche Faktoren dafür verantwortlich sind, dass dieser zentrale und energieintensive Prozess der Neusynthese bewerkstelligt werden kann, untersucht Brigitte Pertschy mit ihrer Forschungsgruppe am Institut für Molekulare Biowissenschaften der Karl-Franzens-Universität Graz. "Die Komplexität des Prozesses und der Aufwand faszinieren mich. Die meisten Zellen haben mehrere Hunderttausend Ribosomen, die richtig gebaut werden müssen und dann gleichzeitig aktiv sind", erklärt Pertschy.

Um neu synthetisierte ribosomale Proteine biochemisch untersuchen zu können, müssen die Forscher erst einmal jene 99 Prozent abtrennen, die aus reifen Ribosomen stammen. Anschließend können einzelne ribosomale Proteine aufgereinigt und dabei auch Bindepartner für Transport, Schutz und Zusammenbau isoliert werden. Welche Funktion ein Bindepartner in der Eskorte erfüllt, zeigt sich in eigens hergestellten Hefezellen, denen dieser Faktor fehlt. Neben rund 80 Bauteilen kennt man in dem Modellorganismus Hefe an die 200 Faktoren, die für die Bildung der korrekten Struktur reifer Ribosomen verantwortlich sind.

Bei jeder Zellteilung wird die Zahl der Ribosomen verdoppelt, wobei eine Hefezelle pro Minute etwa 1000 neue Proteinfabriken herstellt. Die frisch synthetisierten ribosomalen Bauteile tragen viele positive Ladungen, um sich beim Zusammenbau der Ribosomen im Zellkern fest an die negativ geladene ribosomale RNS binden zu können.

Auf dem Weg durch das Zellplasma wimmelt es aber von negativ geladenen Makromolekülen, mit denen sie unlösliche Aggregate bilden würden. "Wir haben Hinweise, dass es eigene Schutzproteine gibt, die den Kontakt verhindern", erklärt die Molekularbiologin. Seit Anfang des Jahres wird ihre Arbeit durch ein Elise-Richter-Stipendium des Wissenschaftsfonds FWF unterstützt.

Die 36-jährige Grazerin hat an der Universität Graz studiert und promoviert, unterbrochen von einem Auslandssemester an der University of Queensland in Brisbane und vier Jahren Postdoc am Biochemiezentrum in Heidelberg.

Seit 2011 hat Brigitte Pertschy eine eigene Gruppe und hofft nun, einige Erkenntnisse aus dem ersten beispielhaft untersuchten ribosomalen Protein auf weitere übertragen zu können. In ihrem Team legt sie Wert auf Diskussionen und animiert zu Fragen und eigenen Ideen.

So hält sie es auch in der Lehre, wo sie Studierende möglichst stark einbindet. "Letztendlich versuche ich weiterzugeben, was mich besonders interessiert, denn die Begeisterung für Forschung steckt an", ist Pertschy überzeugt. In ihrer Freizeit geht sie in die Natur oder liest. Ihre Fantasie und Kreativität fördert sie seit vielen Jahren mit Fantasy-Rollenspielen. Außerdem kann sie da nach einem Tag im Labor oder dem Kampf um die Finanzierung ihrer Forschung perfekt abschalten. (Astrid Kuffner, DER STANDARD, 2.10.2013)

  • Brigitte Pertschy ist fasziniert von den Prozessen in der Zelle.
    foto: privat

    Brigitte Pertschy ist fasziniert von den Prozessen in der Zelle.

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