Halbsynthetisches Enzym zur Wasserstoff-Produktion hergestellt

30. Juni 2013, 19:51
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Wichtiger Schritt zur Gewinnung des Energieträgers mit mit biologischen Mitteln gelungen

Als einer der größten Hoffnungsträger für die Energiewende gilt der Wasserstoff. Das Gas lässt sich effizient mit speziellen Enzymen, den sogenannten Hydrogenasen, herstellen. Allerdings ist die Produktion solcher Enzyme immer noch schwierig. Einem internationalen Forscherteam ist es nun erstmals gelungen, eine halbsynthetische Hydrogenase mit voller Aktivität herzustellen. Die Ergebnisse wurden in der Fachzeitschrift "Nature" präsentiert.

"Unser Traum ist es, Wasserstoff – zum Beispiel für Brennstoffzellen – nur mit biologischen Mitteln und Sonnenenergie herzustellen", sagt Thomas Happe von der AG Photobiotechnologie der Ruhr-Universität Bochum (RUB). [FeFe]-Hydrogenasen aus der Grünalge Chlamydomonas reinhardtii katalysieren die Synthese von Wasserstoff (H2) hocheffizient und kommen dabei, im Gegensatz zu herkömmlichen Katalysatoren, ohne teure Edelmetalle wie Platin aus. Die Hydrogenasen aus Grünalgen zu gewinnen oder künstlich im Labor herzustellen, ist jedoch zeit- und kostenintensiv.

Kompliziert und unvollständig erforscht

"Das Reaktionszentrum der [FeFe]-Hydrogenasen ist sehr kompliziert aufgebaut", erklärt Happe. Die Wasserstoffproduktion findet an einem Cluster aus zwei Eisen- und zwei Schwefel-Atomen statt. Daran gebunden sind Kohlenstoffmonoxid (CO) und Cyanid (CN-) sowie ein Molekül, das eine Brücke zwischen den beiden Eisen-Atomen bildet. In der Natur wird das Zentrum durch mehrere spezielle Reifungsproteine synthetisiert; dieser Prozess ist bislang unvollständig erforscht. "Versuche von Chemikern, das Zentrum chemisch zu imitieren, führten bisher nicht zur gewünschten katalytischen Leistung", so der Bochumer Biologe.

Ein Forscherteam in Grenoble stellte chemisch drei verschiedene Varianten von Eisen-Clustern her, die sich im "Brückenmolekül" unterschieden. Die Cluster luden sie auf ein Reifungsprotein, das in der Grünalge normalerweise an der Synthese der [FeFe]-Hydrogenase beteiligt ist. Die RUB-Biologen brachten dieses beladene Reifungsprotein mit einer Vorstufe der Chlamydomonas-Hydrogenase zusammen, der das katalytisch aktive Eisen-Cluster fehlte. Mit hoch empfindlichen spektroskopischen Messungen verfolgten die Forscher in Mülheim diesen Prozess. So wiesen sie nach, dass alle drei künstlich hergestellten Cluster auf die Enzym-Vorstufe übertragen werden können.

Disput um  Struktur des "Brückenmoleküls" beigelegt

Messungen am MPI Mülheim und an der RUB bestätigten, dass nur eines der künstlichen Cluster zu einem voll funktionsfähigen Enzym führte, welches effizient Wasserstoff erzeugt. In der spektroskopischen Analyse war diese halbsynthetische Hydrogenase von dem natürlich vorkommenden Protein nicht zu unterscheiden. "Nebenbei haben wir auch noch einen wissenschaftlichen Disput über die genaue Struktur des 'Brückenmoleküls' am Eisen-Cluster beigelegt", sagt Agnieszka Adamska, Wissenschaftrin am MPI für Chemische Energiekonversion in Mülheim.

Die Forscher haben bereits verschiedene Modifikationen an dem Enzym vorgenommen und zum Beispiel untersucht, welche Effekte sie auf die katalytische Aktivität haben. In Zukunft wollen sie auch das anorganische aktive Zentrum verändern und die Auswirkungen beobachten. "Das ist eine einmalige Chance, die Wasserstoffproduktion zu erforschen und ihre Effizienz zu steigern", meint Happe. (red, derStandard.at, 30.06.2013)

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