Eine Mikro-Vuvuzela mit tödlicher Wirkung

30. März 2013, 17:59
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Deutsche Forscher analysierten den Mechanismus, mit dem das Bakterium Photorhabdus luminescens Insekten vergiftet

Dortmund - Einige parasitische Spezies aus der Gruppe der Fadenwürmer befallen Insekten - eine Infektion mit tödlichem Ausgang. Dabei bedienen sich die Würmer eines Giftstoffe und Enzyme produzierenden Bakteriums: Photorhabdus luminescens vergiftet das Insekt und wandelt dessen Körperinneres in Nährstoffe um, die sowohl vom Bakterium selbst als auch vom Wurm aufgenommen werden können.

Näheres zur Vorgangsweise des Bakteriums haben deutsche Wissenschafter herausgefunden, wie die Max-Planck-Gesellschaft berichtet. Und sind dabei auf etwas gestoßen, das sie ausgerechnet an Vuvuzelas erinnerte - die nervtötenden Tröten, die der Fußball-WM von 2010 in Südafrika eine unvergessliche Note verliehen.

Die Giftspritze

Wissenschafter am Max-Planck Institut für molekulare Physiologie in Dortmund haben zusammen mit Kollegen der Universität Freiburg und der Jacobs Universität Bremen herausgefunden, dass ein wichtiger Giftstoff-Komplex der Bakterien wie eine Spritze funktioniert. Er gelangt in von der Zellmembran abgeschnürten Vesikeln in die Wirtszellen und verändert dort seine Struktur. Durch einen Vuvuzela-ähnlichen Proteinkanal dringt dann ein Teil des Giftstoff-Komplexes durch die Membran des Zellbläschens ins Zellinnere ein und tötet die Zelle.

Wichtige Giftstoffe von Photorhabdus luminescens gehören zu den ABC-Toxinen, die aus den drei Proteinkomponenten TcA, TcB und TcC bestehen. Der Toxin-Komplex dockt zunächst an Rezeptormoleküle auf der Membran der Wirtszellen an und wird in kleinen Membranbläschen, sogenannten Vesikeln, ins Innere der Zelle geschleust. Von dort gelangt die TcC-Komponente in die Zellflüssigkeit und zerstört das Proteinskelett der Zelle. Unklar war bislang jedoch, wie das Protein durch die Vesikelmembran hindurch schlüpfen kann.

Die deutschen Wissenschafter konnten nun erstmals mittels Kryo-Elektronenmikroskopie und Einzelpartikelanalyse die Struktur der ABC-Toxine von Photorhabdus luminescens entschlüsseln. Demnach besteht das TcA-Protein des Bakteriums aus fünf Untereinheiten, die zusammen die Form einer Glocke besitzen. "Im Inneren der Glocke bilden die Untereinheiten einen Kanal. Er hat einen breiten und einem schmalen Durchlass und sieht deshalb aus wie das berühmt-berüchtigte Musikinstrument südafrikanischer Fußballfans", erklärt Stefan Raunser vom Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie.

Sobald der pH-Wert in der Umgebung sinkt oder steigt – beispielsweise, wenn die Flüssigkeit in den Vesikeln angesäuert wird – öffnet sich die äußere Hülle des Toxins und gibt den zentralen Kanal frei. "Der Kanal wird nun wie die Kanüle einer Spritze durch die Zellmembran geschoben", sagt Raunser. TcB und TcC werden in den Bereich zwischen Kanal und Hülle gezogen. Dort wird TcC entpackt und verliert seine ursprüngliche Struktur. "Möglicherweise sind ein Spannungsgefälle oder spezielle Entpackungsproteine wie zum Beispiel TcB notwendig, damit TcC aus dem Vesikel ins Innere der Zelle gelangt und dort seine tödliche Wirkung entfalten kann."

Hoffnung auf verallgemeinerbare Erkenntnisse

Die Ergebnisse zeigen, dass das TcA der Fadenwurm-Bakterien eine ähnliche Form besitzt wie Toxine des Pest-Erregers oder anderer Bakterien. "Mit diesen Ergebnissen können wir also möglicherweise auch die Wirkungsweise von Bakterien verstehen, die Krankheiten beim Menschen hervorrufen", sagt Raunser. Außerdem könnten die Erkenntnisse helfen, schädlingsresistente Nutzpflanzen zu entwickeln. (red, derStandard.at, 30. 3. 2013)

 

  • Die Giftspritze eines Bakteriums: Der zentrale Kanal des TcA-Proteins (hellgrün) ist wie eine Vuvuzela geformt (dunkelgrün: äußere Hülle, schwarz: Zellmembran der Wirtszelle).
    foto: mpi f. molekulare physiologie/raunser

    Die Giftspritze eines Bakteriums: Der zentrale Kanal des TcA-Proteins (hellgrün) ist wie eine Vuvuzela geformt (dunkelgrün: äußere Hülle, schwarz: Zellmembran der Wirtszelle).

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