Warum Hämoglobin auch im kühlen Schnabeltier effizient bleibt

Evolution des Blutfarbstoffs: Wie gut das Protein Sauerstoff transportiert, hängt von der Körpertemperatur ab

Wie gut der Blutfarbstoff Hämoglobin Sauerstoff transportiert, hängt unter anderem von der Körpertemperatur ab. Für den gesunden menschlichen Organismus sind etwa 37 Grad Celsius ideal, Schnabeltiere kommen dagegen schon bei 33 Grad gut zurecht. Und doch bringt das Hämoglobin der jeweiligen Spezies seine Fracht effizient ans Ziel. Ein internationales Team an Wissenschaftern hat nun herausgefunden, wie sich der Blutfarbstoff von verschiedenen Arten im Laufe der Evolution an die unterschiedlichen Körpertemperaturen angepasst hat.

Die Forscher aus Deutschland, Frankreich und Australien haben das Hämoglobin mehrerer Arten untersucht, darunter: ein Schnabeltier, das die niedrigste Körpertemperatur der ausgewählten Wirbeltiere aufweist (33 Grad Celsius), ein Vogel, das gewöhnliche Huhn, mit einer sehr hohen Körpertemperatur von 42,8 Grad Celsius, sowie ein wechselwarmes Krokodil (25-34 Grad Celsius). Damit die Sauerstoffmoleküle die vier Eisenatome des Hämoglobins erreichen können, faltet sich das Hämoglobin teilweise auf und wird hinreichend flexibel, ohne dass seine strukturelle Integrität gefährdet wird.

Chemische Unterschiede sind der Schlüssel

Bereits durch frühere Forschungsarbeiten war bekannt, dass die Elastizität der Hämoglobine von verschiedenen Spezies an die unterschiedlichen Körpertemperaturen angepasst ist. Doch welcher temperaturempfindliche Teil des Hämoglobins diese evolutionäre Anpassung bewirkt hat, blieb bisher offen.

Der Schlüssel zu diesem Rätsel, beschrieben im "Journal of the Royal Society Interface", sind chemische Unterschiede zwischen den verschiedenen Hämoglobinen. Während sich alle aus Aminosäuren zusammensetzen, variieren die Arten der Aminosäuren und ihre Reihenfolge. Die Forschung konzentrierte sich auf Aminosäuren zwischen kleinen Löchern des Hämoglobins, Höhlen genannt, von denen bekannt ist, dass sie bei der Regulierung der Sauerstoffabsorption eine Rolle spielen. Die Variation dieser Aminosäuren beeinflusst direkt die Steifigkeit des gesamten Proteins und wurde von der Evolution so ausgewählt, dass die Leistungsfähigkeit bei der Körpertemperatur jeder einzelnen Art optimiert wird.

Molekulares Thermometer

"Wir haben eine direkte Korrelation zwischen der Flexibilität dieser Proteine und der mittleren Körpertemperatur der verschiedenen Arten, in denen sie wirken, festgestellt", erläutert Andreas Stadler vom Forschungszentrum Jülich. "Hämoglobin arbeitet als hochsensibles molekulares Thermometer für die Körpertemperatur. Unsere Ergebnisse könnten insbesondere für die Forschung an roten Blutkörperchen in Biologie, Bio-Engineering und Biomedizin von Interesse sein, da sie erklären, wie die Evolution die lebenswichtige Rolle von Hämoglobin in den verschiedenen Arten optimiert hat."

Die Flexibilität und Steifigkeit der verschiedenen Hämoglobine wurden mit Neutronenstreu-Experimenten am FRM II in Garching und am ILL in Grenoble, zwei der weltweit intensivsten Neutronenquellen, gemessen. Neutronenstreuung wurde gewählt, weil mit dieser Methode die Bewegung innerhalb komplexer Strukturen exakt gemessen werden kann, ohne die für Strahlung sehr empfindlichen Proben zu zerstören. Um herauszufinden, welche Aminosäuren für die Variation der Steifigkeit verantwortlich sind, führte die Forschergruppe ergänzende Computersimulationen am CNRS in Paris durch. (red, derstandard.at, 10.7.2012)