Linzer Forscher klären zellulären Frachtverkehr

15. Juni 2003, 20:00
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Proteintransport zwischen Plasma und Kern - Veröffentlichung in "Nature"

Linz/London/Wien - Damit eine Zelle leben und gedeihen kann, bedarf es eines permanenten Austauschs von Stoffen zwischen Zellkern und -plasma. Diesen gezielten Frachtverkehr durch die Kernmembran bewerkstelligen molekulare Transport-Stationen.

Massenproduktion der Eiweiße in Ribosomen

Wissenschafter des Instituts für Biophysik der Universität Linz haben nun gemeinsam mit israelischen Kollegen einen derartigen Transportmechanismus für Proteine (Eiweißstoffe) im Detail aufgeklärt. Die Ergebnisse wurden am Sonntag in der Online-Ausgabe der renommierten britischen Wissenschaftszeitschrift "Nature" veröffentlicht.

Während die Erbinformation, also auch die Blaupause für bestimmte Proteine, im Zellkern sitzt, geht die Massenproduktion der Eiweiße im Zellplasma, in den so genannten Ribosomen, vor sich. Daher ist ein ständiger Transport von Substanzen aus dem oder in den Zellkern nötig. Dabei geht es in der Zelle prinzipiell genau so zu wie auf einem Frachtenbahnhof. So gibt es Transportmoleküle, Frachter genannt, und die zu transportierenden Proteine, eben als Fracht oder Cargo bezeichnet. Dazwischen braucht es noch einen so genannten Adapter, der das Andocken des Frachtmoleküls an den Frachter ermöglicht.

Effektor

Sind Frachter, Adapter und zu transportierendes Protein glücklich vereint, kann der Verband durch Poren in den Zellkern eindringen. Im Kern muss der Verband wieder aufgelöst werden, benötigt wird schließlich nur die Fracht, das bestimmte Protein. Der Frachter muss wieder ins Zellplasma zurück, damit er erneut für den Transport beladen werden kann.

"Dazu kommt im Zellkern noch ein so genannter Effektor ins Spiel", erklärte Peter Hinterdorfer, Professor am Institut für Biophysik, gegenüber der APA. Und zwar ist das ein Molekül namens RAN GTP, das im Kern im Überfluss vorhanden ist. "Das Ran GTP kickt Fracht und Adapter vom Frachtermolekül weg und nimmt deren Platz ein", so Hinterdorfer. Anschließend bewegen sich der entladene Frachter und das RAN GTP wieder aus dem Kern ins Plasma.

Im Plasma angekommen, wird das RAN GTP in RAN GDP verwandelt - hydrolysiert, wie es genau heißt - und verliert dadurch seine Bindungskraft an den Frachter. Als Ergebnis bleibt ein wirklich leerer Frachter zurück, der nun wieder mit Adapter und Protein beladen und seinen Transport in den Zellkern wiederholen kann.

Bindungskräfte mittels Kraft-Spektroskopie messen

Mittels der so genannten Kraft-Spektroskopie konnten die Linzer Wissenschafter erstmals die Bindungskräfte zwischen einzelnen Effektor- und Transportermolekülen messen und stellten fest, dass RAN GTP zum Transporter eine deutlich höhere Affinität hat als Ran GDP. Zusätzlich wurden selbst beim RAN GTP noch Unterschiede gemessen, es stellte sich heraus, dass es zwei verschieden starke Populationen gibt, die miteinander kommunizieren können und je nach Bedarf eingesetzt werden. (APA)

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