"Anstandsdame" für Lichtsammlerproteine entschlüsselt

11. Februar 2012, 21:15
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Biochemiker der Uni Heidelberg gewinnen elementare Erkenntnisse über Aufbau und Funktion eines Chaperon

Für die Energiegewinnung durch Photosynthese greifen grüne Pflanzen auf gleichsam "biologische Sonnenkollektoren" zurück, die sich in ihren Chloroplasten befinden. Diese sogenannten Lichtsammlerproteine entstehen allerdings nicht dort, wo sie benötigt werden, sondern müssen nach ihrer Bildung erst einmal eine längere Wegstrecke hinter sich bringen. Eine molekulare "Anstandsdame", ein sogenanntes Chaperon, sorgt für eine sichere Begleitung und trägt die Verantwortung dafür, dass das Lichtsammlerprotein unbehelligt seinen Bestimmungsort erreicht. Biochemiker der Universität Heidelberg haben nun herausgefunden, wie dieses Chaperon im Detail funktioniert.

Durch den Prozess der Photosynthese wird die Energie des Sonnenlichts in chemische Energie umgewandelt, wobei Sauerstoff gebildet wird. Dazu besitzen alle grünen Pflanzen in ihren Chloroplasten biologische Sonnenkollektoren. Diese Lichtsammlerproteine sind die am häufigsten vorkommenden Membranproteine auf der Erde und für eine effiziente Photosynthese unverzichtbar. Wie alle Membranproteine beinhalten auch die Lichtsammlerproteine charakteristische hydrophobe - das heißt wassermeidende - Bereiche, mit denen sie in ihre Zielmembran eingebettet sind. Bis sie allerdings die Zielmembran, in diesem Fall Membransysteme in den Chloroplasten, erreichen, müssen diese hydrophoben Bereiche durch eine "Anstandsdame" abgeschirmt und dadurch vor "schädlichen" Interaktionen bewahrt werden.

"Histon-Code" und "Arginin-Code"

Als Chaperon für die Lichtsammlerproteine fungieren die Chloroplasten-Proteine mit der Bezeichnung cpSRP43 und cpSRP54. "Die Entschlüsselung der dreidimensionalen Struktur des Kern-Komplexes dieser beiden Proteine erlaubt nun grundlegende Rückschlüsse auf die Funktionsweise der 'Anstandsdame'", erläutert Irmgard Sinning vom Biochemie-Zentrum der Universität Heidelberg (BZH). Die Wissenschafter um Sinning fanden heraus, dass an der Interaktion zwischen cpSRP43 und cpSRP54 zwei Proteinmotive beteiligt sind, die in ähnlicher Form auch beim Zugang zur Erbsubstanz im Zellkern eine zentrale Rolle spielen. Während der sogenannte "Histon-Code", der bei den Prozessen im Zellkern zum Zuge kommt, bereits seit einigen Jahren bekannt ist, stellt sich jetzt die Frage nach der Bedeutung des neu entdeckten "Arginin-Codes" in den Chloroplasten.

Die Heidelberger Wissenschafter haben die Forschungen in enger Zusammenarbeit mit Fachkollegen der Technischen Universität München und der Europäischen Synchrotronstrahlungsquelle ESRF in Grenoble (Frankreich) durchgeführt. Für ihre Untersuchungen kombinierten die Forscherer unterschiedliche strukturbiologische Methoden: Röntgenstrukturanalyse, Kernresonanzspektroskopie (NMR) und Röntgenkleinwinkelstreuung waren von zentraler Bedeutung für die Aufklärung der Architektur und Dynamik des Kern-Komplexes von cpSRP43 und cpSRP54. Zum Einsatz kam dabei auch die Proteinkristallisationsplattform am BZH, die durch das Exzellenzcluster CellNetworks der Universität Heidelberg unterstützt wird. Die Forschungsergebnisse wurden in der Fachzeitschrift "Nature Structural & Molecular Biology" veröffentlicht. (red)


Abstract
Nature Structural & Molecular Biology: Chromodomains read the arginine code of post-translational targeting

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