Die DNA speichert den Bauplan des Lebens. Ohne RNA und Ribosomen bliebe dieser jedoch ein Buch mit sieben Siegeln. Leben ist erst mit Proteinen und durch Proteine möglich, die alles im Körper bewerkstelligen und aufbauen.

Im Prozess der sogenannten Genexpression wird die DNA zunächst in Boten-RNA (mRNA) umgeschrieben. In großen Komplexen der Zelle, den Ribosomen, wird die mRNA dann in eine Abfolge von Aminosäuren übersetzt und zu einer wachsenden Proteinkette verknüpft (Proteinbiosynthese oder Translation). Eine Art Förderband im Ribosom schafft dabei nach jedem Arbeitsschritt Platz für das nächste Glied der Proteinkette. Das Förderband ist der Elongationsfaktor G (EF-G). Er schiebt stets um genau eine Position weiter. Unklar war jedoch, wie und von wem der EF-G eingeschaltet wird.

Nina Clementi, Postdoc an der Sektion für Genomik und RNomik der Medizinischen Universität Innsbruck, fand nach fünfjähriger experimenteller Suche diesen Schalter. Die Ergebnisse ihrer Dissertation publizierte die 30-jährige Innsbruckerin in der Fachzeitschrift Nature Chemical Biology. Ihre Arbeit wurde zudem mit einem Liechtensteinpreis und dem Award of Excellence des Wissenschaftsministerium ausgezeichnet. Für ihre Suche setzte sie auf atomare Mutagenese. Diese Methode wurde bereits 2005 in ihrem Labor entwickelt und erfolgreich eingesetzt. "Das Ribosom wird auf atomarer Ebene ganz präzise manipuliert, indem stellenspezifisch nichtnatürliche RNA-Bausteine eingebaut werden", erläutert die Molekularbiologin.

In vielen Versuchen wurde so klar, dass das Ribosom selbst im richtigen Moment eine Art chemischen Zuruf ausschickt: "Eine bestimmte Aminogruppe der Base Adenosin in der ribosomalen RNA ist essenziell, um mit EF-G zu kommunizieren und das Signal für eine Aktivierung zu senden", erklärt Clementi. Sie findet es faszinierend, "dass man eine einzelne chemische Gruppe der ribosomalen RNA in dem riesigen Komplex austauschen kann und so tiefere Einblicke in die Funktion der Proteinbiosynthese bekommt".

Das molekulare Verständnis der Übersetzung von DNA in Proteine ist kein Selbstzweck. Das Ribosom ist ein beliebter Angriffspunkt für viele klinisch verwendete Antibiotika, die fast jeden Schritt der Proteinbiosynthese spezifisch hemmen können. Neue Erkenntnisse sind daher immer gefragt.

Schon während des Magisterstudiums machte Clementi ein Genomikpraktikum in der Gruppe von Start-Preisträger Norbert Polacek und begann dort mit ihrem Forschungsprojekt bereits während der Diplomarbeit. Von ihrem Gruppenleiter hat sie wissenschaftlich selbstständiges Arbeiten gelernt und den langen Atem, dessen es dafür bedarf, verinnerlicht: "Zahllose Biochemie- und Mutationsstudien sowie die Aufklärung der Kristallstruktur des Ribosoms (Nobelpreis 2009) in verschiedenen funktionellen Stadien haben unser Wissen über den Ablauf der Translation vertieft", sagt Clementi und fährt fort: "Wir haben zwar schon einen guten Einblick, aber viele weitere biochemische und strukturelle Analysen sind noch notwendig."

Auch ihren Mann hat sie im Labor kennengelernt - beide arbeiten am Ribosom. Die Freizeit aber verbringen sie lieber mit Familie und FreundInnen. (Astrid Kuffner/DER STANDARD, Print-Ausgabe, 6.7.2011)