"Eine Art Klebstoff des Lebens"

15. Februar 2011, 18:56
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30 Jahre wurde danach gesucht, Javier Martinez vom Wiener Institut für Molekulare Biotechnologie (IMBA) hat es entdeckt: ein Enzym, das lebenswichtige Aufgaben hat

Robert Czepel sprach mit ihm über Spürsinn und Zufall.

STANDARD: Sie haben Ihre jüngste Arbeit im Wissenschaftsmagazin "Science" publiziert. Das weist darauf hin, dass Ihre Entdeckung wichtig ist.

Martinez: Ja, davon waren wir von Anfang an überzeugt. Deshalb haben wir die Arbeit auch bei Science eingereicht. Wir haben ein Enzym entdeckt, das für einen ganz grundlegenden Prozess bei der Proteinherstellung in der Zelle wichtig ist. Seit 1983 ist bekannt, dass es ein Enzym geben muss, das diese Aufgabe übernimmt. Es ist eine Art Klebstoff für RNA-Bausteine.

STANDARD: Woher weiß man, dass es so ein Enzym gibt?

Martinez: Man hat Versuche mit Zellextrakten gemacht. Wenn in so einem Extrakt die gesuchte Reaktion stattfindet, weiß man, dass sich darin ein aktives Enzym befinden muss. Insgesamt sind etwa 10.000 Proteine in so einem Extrakt. Um das gesuchte Molekül zu finden, muss man den Extrakt schrittweise aufreinigen, also die unwichtigen Moleküle entfernen.

STANDARD: Wie funktioniert das?

Martinez: Mithilfe der sogenannten Chromatografie. Damit kann man Moleküle nach chemischen Eigenschaften voneinander trennen. Ungefähr so, wie man die Bevölkerung einer Stadt in immer kleinere Gruppen teilen könnte: Menschen, die über 1,80 Meter groß sind, und solche, die unter 1,80 groß sind; solche, die einen schwarzen Pullover tragen, und solche, die das nicht tun.

STANDARD: Warum ist das so schwierig?

Martinez: Die Enzyme bleiben nicht lange stabil. Man muss diese Selektion oft innerhalb eines Tages machen – und das ist keine einfache Sache.

STANDARD: Wie sind Sie schließlich zur richtigen Lösung gelangt?

Martinez: Ich habe bereits im Jahr 2002 als Postdoc ein Experiment gemacht, das mich zufällig auf die richtige Spur geführt hätte. Nur hatte ich damals etwas anderes gesucht. Als ich über diesem Projekt brütete, fielen mir die Ergebnisse von damals ein, und wir haben die Spur wieder aufgenommen.

STANDARD: Wie haben Sie letztlich den Beweis für Ihre Entdeckung erbracht?

Martinez: Wir haben das entsprechende Gen in menschlichen Zellen ausgeschaltet – und die gesuchte Reaktion blieb aus. Ich habe meinen Dissertanten Johannes Popow vor zwei Jahren gefragt: "Willst du dieses Enzym finden?" Er hat als Chemiker die entsprechenden Fähigkeiten, aber das Projekt war riskant. Er sagte zu, und nach einem halben Jahr Arbeit wussten wir, dass wir gefunden hatten, wonach wir gesucht haben. Allerdings brauchten wir ein weiteres Jahr, um Science davon zu überzeugen. Man braucht natürlich Beweise, die profund und jederzeit nachvollziehbar sind.

STANDARD: Wie kamen Sie dazu?

Martinez: Bei einer Fachkonferenz fanden wir heraus, dass ein US-amerikanischer Kollege, Dieter Söll, mit Bakterien an einem ganz ähnlichen Thema arbeitete. Er wusste von einer unpublizierten Doktorarbeit, in der eine perfekte Methode für unser Problem verwendet worden war. Ich kontaktierte daraufhin den Autor der Doktorarbeit – da stellte sich heraus, dass er im Umfeld von Reinhard Lührmann am Max-Planck-Institut für Biophysikalische Chemie in Göttingen studiert hatte, wo ich selbst einige Jahre tätig war.

STANDARD: Es war also eine Frage des richtigen Netzwerks?

Martinez: Ja, ich kenne diese Arbeitsgruppe sehr gut. Ich rief Lührmann an und sagte: "Du hast etwas im Kühlschrank, wonach die Leute schon 30 Jahre lang gesucht haben – nur weißt du es nicht." Ich halte diesen Fund für wichtig; was mir aber an dieser Arbeit genauso gefällt, ist die Art der Entdeckung, sind die Zufälle, die dabei mitgespielt haben. Wir haben schließlich einfach alle einzelnen Hinweise zu einer Story zusammengesetzt.

STANDARD: Für Ihren Dissertanten Johannes Popow ist die "Science"-Publikation wohl ein idealer Abschluss des Studiums.

Martinez: Zweifelsohne. Das ist ein idealer Start – und das ermöglicht den nächsten Karriereschritt. Er kann nun seinen Postdoc überall machen, wo auch immer er will. Dann geht das Rennen allerdings wieder von neuem los: Er muss diese Leistung wiederholen.

STANDARD: War das bei Ihnen auch so?

Martinez: Ich habe zu Beginn meiner Karriere in Argentinien und später in Schweden einiges publiziert, aber nicht in besonders renommierten Zeitschriften. Der Durchbruch kam erst, als ich ans Max-Planck-Institut nach Göttingen ging. Eine meiner Arbeiten veröffentlichte ich damals im Fachblatt Cell – und die machte wiederum die Leute vom IMBA aufmerksam, wo ich nun seit sieben Jahren arbeite.

STANDARD: Sie leiten hier am IMBA eine eigene Arbeitsgruppe. Arbeiten Sie noch im Labor?

Martinez: Nicht mehr, nein.

STANDARD: Würden Sie gerne?

Martinez: Das ist eine schwierige Frage. Ich denke, ich bin nun hier im Büro wichtiger. Würde ich Experimente machen, könnte ich mich all dem anderen nicht widmen – meine Leute betreuen, auf Meetings fahren, Forschungsanträge schreiben, mich mit Kollegen vernetzen etc. Außerdem könnte ich mit meinen Studenten im Labor ohnehin nicht mehr mithalten. Sie haben die Routine und machen das mittlerweile besser als ich. In gewisser Weise ist es wie im Fußball: Messi ist ein großartiger Spieler, aber er wird nicht bis 60 spielen können. Irgendwann muss man seine Erfahrung an andere weitergeben. Man könnte sagen, ich bin jetzt Trainer.

STANDARD: Wie wichtig ist es, eine kritische Masse von Forschern desselben Faches zu erreichen – so wie hier am Campus Vienna Biocenter? Heute kann man ohnehin mit jedem auf der Welt in Kontakt treten.

Martinez: Ja, aber vor Ort ist es einfacher. Man trifft Kollegen bei Seminaren, bei Gesprächen am Gang, bei zufälligen Begegnungen in der Cafeteria und kann so diskutieren und Ideen austauschen. Wir teilen hier auch teure Technologien miteinander, ein unglaublicher Pluspunkt in der modernen Wissenschaft. (DER STANDARD, Printausgabe, 16.02.2011)

=> Wissen: Übersetzungshilfe in der Zelle


Wissen: Übersetzungshilfe in der Zelle

Eigentlich ist die DNA (Desoxyribonukleinsäure) ein einfaches Molekül: Es kennt nur wenige räumliche Anordnungen und ist der Inbegriff der Monotonie: Millionenfach reiht sich Base an Base, Buchstabe an Buchstabe in jenem Konvolut, das manche als das "Buch des Lebens" bezeichnen. Die DNA ist quasi die Back-up-Copy in der lebenden Zelle, sie speichert genetische Information, die in Proteine übersetzt wird. Die Proteine indes sind die Aktivposten der Zelle. Wenn man die DNA als Legislative bezeichnen will, dann sind die Proteine wohl die Exekutive. Bei der Übersetzung von DNA in Proteine ist die sogenannte Transfer-Ribonukleinsäure (kurz: tRNA) von entscheidender Bedeutung.

Sie regelt den genetischen Informationsfluss und stellt sicher, dass die Bausteine der Proteine an der richtigen Stelle landen. Wie sie entsteht, war bisher nicht vollständig klar. Die tRNA wird nicht in einem Stück hergestellt, sondern aus Vorläufern produziert, die geschnitten und wieder zusammengesetzt werden müssen. Javier Martinez vom IMBA hat nun jenes Enzym entdeckt, das diese Vorläuferstücke zur aktiven tRNA zusammenklebt. Der Name des Moleküls: "tRNA-Ligase". (cz)


Javier Martinez, 1965 in Argentinien geboren, promovierte in Buenos Aires in Biologie und forschte danach an der Universität Uppsala in Schweden. Weitere akademische Stationen: das Max-Planck-Institut für Biophysikalische Chemie in Göttingen sowie die Rockefeller University in New York. Seit Mai 2004 ist er Gruppenleiter am Institut für Molekulare Biotechnologie (IMBA), sein Forschungsgebiet ist die Prozessierung und Inaktivierung von RNA-Molekülen.

  • Javier Martinez hat die Arbeit im Labor mit administrativen Tätigkeiten getauscht: Anträge schreiben, Studenten betreuen anstelle von Experimenten.
    foto: standard/heribert corn

    Javier Martinez hat die Arbeit im Labor mit administrativen Tätigkeiten getauscht: Anträge schreiben, Studenten betreuen anstelle von Experimenten.

  • Die tRNA regelt den Informationsfluss in der Zelle. Das nun entdeckte Enzym tRNA-Ligase ist der Klebstoff für deren Bausteine.
    foto: imba

    Die tRNA regelt den Informationsfluss in der Zelle. Das nun entdeckte Enzym tRNA-Ligase ist der Klebstoff für deren Bausteine.

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