Mini-Eiweiße und die Verkettung von Zufällen

18. Jänner 2011, 19:36
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Süßstoff, Antifaltencreme, Silber-Nanopartikel und Katalysatoren: Mit Mini-Eiweißen kann man alles Mögliche anfangen, wie die Baseler Forscherin Helma Wennemers deutlich machte

Kein Mucks ist zu hören aus den Sesselreihen, in denen mehrere Schulklassen Platz genommen haben. Kein Tratschen, nicht einmal ein Gähnen macht sich bemerkbar. Wenn Helma Wennemers über ihr Forschungsgebiet spricht, ist das gesamte Publikum, vom zehnjährigen Schüler bis zum greisen Chemie-Aficionado, einfach nur gebannt. Und das bei einem Thema, das allzu oft Gleichgültigkeit, wenn nicht Grauen hervorruft.

Wennemers' Leidenschaft gilt Mini-Eiweißen, sogenannten Peptiden. Und die Begeisterung für die "wunderbare Wissenschaft der Chemie, für die ich jeden Tag aufstehe", weiß die Forscherin von der Universität Basel auch überzeugend weiterzugeben. Anlass dazu gab eine Auer von Welsbach Lecture an der Österreichischen Akademie der Wissenschaften, die im Namen des ruhmreichen österreichischen Chemikers und Erfinders den Auftakt zum Internationalen Jahr der Chemie 2011 bildete (siehe Wissen).

Hormone, Süßstoff, Antifaltenwirkstoffe, blutdrucksenkende Medikamente und Neurotransmitter: Mini-Eiweiße erfüllen unzählige Funktionen, wie Wennemers anschaulich und mit viel Elan demonstrierte. Peptide sind Ketten von bis zu 50 Aminosäuren; sind es mehr, spricht man von Eiweißen. Myriaden an Möglichkeiten erwachsen aus der Kombination allein der 20 häufigsten Aminosäuren – wodurch eine enorme molekulare Vielfalt entsteht. "Durch die Vielfalt konnten in der Evolution die Variationen mit den besten Eigenschaften herausgefiltert werden", sagt Wennemers.

Das Schöne an der Chemie sei, dass sie gezielt neue Verbindungen herstellen und so "die Prinzipien der Evolution im Reagenzglas nachahmen kann", schwärmt die mehrfach ausgezeichnete Chemikerin, die in Frankfurt studierte, in New York sowie in Japan forschte und nun an der Universität Basel eine Forschungsgruppe leitet. Viele Entdeckungen basieren jedoch auf dem Prinzip von Serendipity, einer Art glücklichen Zufalls, der auf einen vorbereiteten Geist trifft, wie Wennemers betont.

So geschehen beim Süßstoff Aspartam: Der Chemiker James Schlotter bastelte am Hormon Gastrin, um ein Mittel gegen Magengeschwüre zu finden, als ihm 1965 ein Kolben aus der Hand fiel. Beim Aufwischen fiel ihm auf, dass das Pulver süß schmeckt.

Die Mini-Eiweiße, die in Schlangen-, Frosch- und Schneckengiften stecken, sind giftiger als jeglicher synthetisch hergestellte Stoff. Mit ähnlich aufgebauten Verbindungen, in denen die toxische Wirkung bewusst genutzt wurde, konnten Chemiker Medikamente gegen Typ-2-Diabetes, Bluthochdruck und chronische Schmerzen entwickeln, schildert Wennemers. Aber auch ein weitverbreiteter Antifaltenwirkstoff basiert auf toxischen Peptiden, nämlich auf dem tödlichen Muskelgift der Tempelviper. Von den 22 Aminosäuren des Gifts wurde ein Fragment aus drei Aminosäuren so geformt, dass die Muskeln nur so weit gelähmt werden, dass sie die Haut glätten.

Aus der Vielfalt schöpfen

Wennemers Forschungsteam will die Vielfalt der Mini-Eiweiße nutzen, um die kontrollierte Herstellung von Silber-Nanopartikeln voranzutreiben. Diese werden wegen ihrer antibakteriellen Eigenschaften in Kleidung und zur Implantatbeschichtung eingesetzt, sind aber auch in der molekularen Elektronik und wegen ihrer Verfärbung bei bildgebenden Verfahren beliebt.

Die Nanopartikel bilden sich, wenn Silberionen mittels Lichts oder eines anderen Additivs ein Elektron hinzugefügt wird. "Die Additive regulieren auch die Größe und Form der Nanopartikel", sagt Wennemers. "Wie man den Cocktail zusammenstellt, um gezielt die Partikeleigenschaften zu steuern, ist aber noch unklar." Deswegen haben Wennemers und ihre Kollegen molekulare Bibliotheken nach geeigneten Peptiden gescannt – und konnten auch schon einige Verbindungen finden, die sich zur Herstellung einer ganz bestimmten Größe von Nanopartikeln eignen.

Wenig erforscht war bisher auch, dass Peptide als Katalysatoren eingesetzt werden können, also fähig sind, die Umwandlung eines Stoffes in einen anderen anzuregen, ohne sich dabei selbst zu verändern. "Wir haben in Experimenten gezeigt, dass geringste Mengen für eine Katalysation ausreichen", sagt Wennemers. So könne etwa in wenigen Reaktionsschritten der Grippe-Impfstoff Tamiflu hergestellt werden.

"Wir sind im Alltag ständig von Peptiden umgeben", meint Wennemers, die auch in einer Schweizer Radiosendung Chemie verständlich macht. Die wundersame Verkettung der Aminosäuren scheint zumindest den Schülern im Publikum keine Ängste mehr zu bereiten. (Karin Krichmayr/DER STANDARD, Printausgabe, 19.01.2011)

=> Wissen: Jahr der Chemie

Wissen: Jahr der Chemie

1911 erhielt Marie Curie den Chemie-Nobelpreis. Die Unesco nahm das Jubiläum zum Anlass, 2011 zum Jahr der Chemie zu erklären. Zahlreiche Veranstaltungen sollen auch in Österreich die Welt der Formeln und Moleküle einer breiten Öffentlichkeit näherbringen, so auch eine Vortragsreihe samt Junior Academy der ÖAW, die dem Chemiker Auer von Welsbach gewidmet ist (übrigens der Urgroßvater des gleichnamigen Industriellen). Die offizielle Eröffnung durch Wissenschaftsministerin Beatrix Karl erfolgt am 3. Februar in der Aula der Wissenschaften in Wien, wo im Anschluss daran die Preise für die Wissenschaftsbücher des Jahres vergeben werden. Einer davon geht an den Chemiker Christian Mähr und sein Buch Von Alkohol bis Zucker. Zwölf Substanzen, die die Welt veränderten. (kri)

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    Ein Computermodell von Aspartam, einem synthetischen Süßstoff, der die 180-fache Süßkraft von Zucker hat. Die Verbindung von Aminosäuren wurde 1965 zufällig entdeckt.

  • Helma Wennemers erforscht Peptide.
    foto: uni basel

    Helma Wennemers erforscht Peptide.

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