Eisen-Schwefel-Proteine

Zellforscher entdecken bisher unbekannten Biosynthese-Mechanismus

5. September 2010, 16:58
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    grafik: philipps-universität marburg / ag lill

    Das Protein Tah18 ist Teil einer Transportkette, die Elektronen auf Eisen-Schwefel-Cluster des Proteins Dre2 überträgt.

Enzyme mit Eisen-Schwefel-Zentren für zahlreiche essenzielle Lebensprozesse notwendig

Wissenschaftler der Philipps-Universität Marburg (PUMa) haben einen Mechanismus identifiziert, der Zellen höherer Lebewesen in die Lage versetzt, Enzyme mit Eisen-Schwefel-Zentren herzustellen. Die Wissenschaftler um Roland Lill und Antonio Pierik berichten in der aktuellen Online-Ausgabe der Fachzeitschrift Nature Chemical Biology über ihre Ergebnisse.

"Enzyme mit Eisen-Schwefel-Clustern sind unersetzlich für zahlreiche essenzielle Lebensprozesse", erläutert Lill. Beispielsweise spielen sie eine wesentliche Rolle bei der Energiegewinnung in den Mitochondrien, die Proteinherstellung an Ribosomen, die Vervielfältigung der Erbsubstanz DNA sowie deren Reparatur nach Schädigungen. "Eisen-Schwefel-haltige Proteine finden sich daher sowohl bei Bakterien als auch in den Zellen von höheren Lebewesen mit echtem Zellkern", ergänzt Koautor Pierik, "also etwa bei Pflanzen und Tieren".

Lill, Pierik und Kollegen identifizierten nun einen neuen, wesentlichen Bestandteil der zellulären Maschinerie, die in kernhaltigen Organismen die Biosynthese von Eisen-Schwefel-haltigen Proteinen bewerkstelligt. Die Wissenschafter nahmen sich das Protein Tah18 vor, das sie zellbiologisch, biochemisch und spektroskopisch untersuchten. Sie fanden heraus, dass Tah18 mit einer weiteren Komponente der Maschinerie zusammenwirkt, nämlich mit Dre2, das seinerseits ein Eisen-Schwefel-Protein ist.

Uralte Funktion

Dabei bildet Tah18 zusammen mit Dre2 eine Elektronen-Transportkette, die für die stabile Integration von Eisen-Schwefel-Clustern in Zielproteine essentiell ist. Die anorganischen Kofaktoren werden zunächst an Gerüstproteinen zusammengesetzt und anschließend über mehrere Zwischenschritte an die Zielproteine weitergereicht.

Wie die Erstautorin Dr. Daili Netz weiter zeigen konnte, ist der neu entdeckte Mechanismus auch für den Menschen von Bedeutung. Schaltet man in Hefezellen Tah18 oder Dre2 aus, so können menschliche Proteine deren Funktion ersetzen - diese hat sich also während der gesamten Evolution erhalten, die von Einzellern zu hoch entwickelten Tieren geführt hat. (red)

Erleuchter
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Eigentlich steht die Lehre ganz schön leer da!

Das Unwissen ist immer noch größer als das Wissen, aber einige meinen, wir sollten die Patentämter abschaffen, weil es ist alles erfunden.

Zufällig bin ich an einem Projekt beteiligt, das die Informatik von Grund auf ändert, aber die Lehre bestreitet felsenfest diese Möglichkeit.

NeunZollNagler
 
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Also gerade in der Biochemie sagt niemand, dass schon alles gefunden wäre.
Ganz im Gegenteil, die meisten biochemischen Prozesse sind höchstens ansatzweise aufgeklärt, viele überhaupt nicht
Dabei steckt wohl enormes Potential darin!

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