Bewegungsmuster eines Antistress-Proteins geklärt

30. August 2010, 12:07
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Hsp90 gilt als vielversprechender Ansatz für die Krebstherapie

München - Stehen Zellen etwa durch Hitze oder Giftstoffe unter Stress, schützt sie das Antistress-Protein Hsp90. Forscher der Technischen Universität München (TUM) haben die Bewegungsmuster dieses Proteins geklärt. Die Erkenntnisse könnten dazu beitragen, neue Medikamente gegen Krebs zu entwickeln.

Hintergrund

Das Hitzeschockprotein ist für Körperzellen vieler Organismen von zentraler Bedeutung: Es sorgt etwa dafür, dass Aminosäureketten zu Proteinen mit einer bestimmten räumlichen Struktur gefaltet werden. Auch wenn eine Zelle durch Hitze, Vergiftungen oder Sauerstoffmangel unter Stress steht, soll eine verstärkte Hsp90-Produktion die Schäden begrenzen.

Das Protein besteht aus drei Abschnitten: Oben der sogenannte N-Terminus, dann der Mittelteil und unten der C-Terminus. Die nötige Energie gewinnt Hsp90 durch Spaltung von ATP, dem Treibstoff jeder Zelle. Dabei bewegen sich die beiden N- und C-Stränge wie eine Schere gegeneinander. Aber statt der bekannten, einseitigen Scherenbewegung am N-Terminus wiesen die Münchner Forscher eine doppelseitige Wippbewegung nach. Auch am C-Terminus bewegte sich Hsp90 scherenartig auf und zu.

Vielversprechender Ansatz

Das im Fachblatt "PNAS" veröffentlichte Bewegungsmuster ist für die Pharmaindustrie interessant, denn Hsp90 gilt als vielversprechender Ansatz für die Krebstherapie. Aussichtsreiche Medikamente blockieren am N-Terminus des Proteins die Aufnahme von ATP. Dies behindert allerdings auch die Energiezufuhr bei anderen Proteinen - eine ungewollte Nebenwirkung. Da der C-Terminus von Hsp90 ebenfalls Andockstellen für Krebsmedikamente birgt, könnte dies eine Wirkung ohne Nebeneffekte ermöglichen. (APA/apn)

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