Chemie-Nobelpreis für Ribosom-Forschung

7. Oktober 2009, 15:24
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Auszeichnung an Venkatraman Ramakrishnan, Thomas A. Steitz und Ada E. Yonath

Wien/Stockholm - Die diesjährigen GewinnerInnen des Nobelpreises für Chemie sind der in Großbritannien tätige US-Bürger Venkatraman Ramakrishnan (MRC Laboratory of Molecular Biology, Cambridge, Großbritannien), der US-Forscher Thomas A. Steitz (Yale University, New Haven, USA) und die israelische Wissenschafterin Ada E. Yonath (Weizmann Institute of Science, Rehovot, Israel). Das gab die Königlich-Schwedische Akademie der Wissenschaften am Mittwoch in Stockholm bekannt. 

Begründung

Die drei ForscherInnen erhalten den Chemie-Nobelpreis zu je einem Drittel für Arbeiten zur Klärung von Struktur und Funktion von Ribosomen, den Protein-Fabriken der Zellen. Sie haben den Kernprozess von Leben untersucht, hieß es in der Begründung: die Übersetzung von DNA-Information in Leben. Ribosomen produzieren Proteine, welche die Chemie in allen lebenden Organismen kontrollieren.

Da Ribosomen entscheidend für Leben sind, sind sie auch Hauptziele für neue Antibiotika. Alle drei NobelpreisträgerInnen hätten rund um das Jahr 2000 unabhängig voneinander gezeigt, wie Ribosomen aussehen und wie sie auf atomarer Ebene funktionieren. Sie verwendeten ein Verfahren namens Röntgen-Kristallographie, um die Position jedes einzelnen der Hunderttausenden Atome des Ribosoms zu kartieren. Alle drei haben 3D-Modelle erstellt, die zeigen, wie unterschiedlich Antibiotika an Ribosomen binden. Und hier sieht das Nobelpreiskomitee den praktischen Nutzen der diesjährigen Auszeichnung: So blockieren viele Antibiotika die Funktion der Ribosomen von Bakterien. Die 3D-Modelle würden nun von WissenschafterInnen bei der Entwicklung neuer Antibiotika verwendet - eine Hilfe bei der Rettung von Leben und der Verminderung menschlichen Leidens, hieß es von Seiten der Königlich-Schwedischen Akademie der Wissenschaften.

Die Auszeichnung ist auch heuer wieder mit umgerechnet knapp einer Million Euro dotiert und wird am 10. Dezember, am Todestag des 1896 gestorbenen Preisstifters, verliehen.

Reaktion

Als "ganz toll" bezeichnete die Wiener Molekularbiologin Renee Schröder die diesjährige Chemie-Nobelpreis-Entscheidung. Sie habe "seit Jahren darauf gewartet", dass die Aufklärung der Ribosomen-Struktur geehrt wird. Kleiner Wermutstropfen: Der US-Forscher Harry Noller, "der am meisten darüber weiß und darüber geforscht hat - er kennt die Ribosomen am besten von ihrer Funktion her", ist leer ausgegangen. "Der Ribosomen-Spezialist" sei aber mit der Veröffentlichung der Struktur "später dran gewesen als die anderen drei".

Hintergrund: Die Funktion von Ribosomen

Die in Form der DNA vorliegende Erbinformation ist völlig passiv, "gäbe es nichts anderes, gäbe es auch kein Leben", schreibt das Nobel-Komitee. Um ein Stück Erbinformation in konkrete Proteine - Eiweiße, Bausteine aller Organismen - zu übersetzen, muss der genetische Code vom Zellkern in die Protein-Fabriken der Zellen, die so genannten Ribosome, transportiert werden. Dazu dient die m-RNA (auch Boten-RNA), ein der DNA sehr ähnlicher Molekülfaden. Die RNA baut sich auf, indem sie sich Base für Base an ein geöffnetes Stück DNA anlagert. Der so entstehende RNA-Faden ist zur DNA komplementär. Er kann den Kern verlassen und die Ribosomen erreichen.

In den Ribosomen passiert dann der Aufbau der Proteine. Einzelbausteine der Eiweiße sind so genannte Aminosäuren, von denen etwa 20 verschiedene im menschlichen Körper eine Rolle spielen und Proteine bilden. Damit der Code der m-RNA in Proteine umgesetzt werden kann, bedarf es noch einer zweiten RNA-Sorte, der t-RNA (oder Transfer-RNA). Sie transportiert die passenden Aminosäuren zu den Proteinfabriken.

Jeweils die Abfolge von drei Basen auf der m-RNA bestimmt eine Aminosäure, die dann dem entstehenden Protein hinzugefügt wird. So werden die unterschiedlichsten, für Aufbau und Betrieb eines Tiers, einer Pflanze oder eines Mikroorganismus benötigten Eiweiß-Stoffe Aminosäure für Aminosäure in den Ribosomen aufgebaut. Das Ribosom reiht in einem fließbandähnlichen Verfahren Protein-Bausteine zu fertigen Molekülen zusammen.

Rückblick

Im Vorjahr ging der Nobelpreis für Chemie zu je einem Drittel an in den USA tätige Forscher: den organischen Chemiker Osamu Shimomura, den Neurobiologen Martin Chalfie und den Physiologen Roger Y. Tsien. Sie erhielten die Auszeichnung "für die Entdeckung und die Nutzbarmachung des grün fluoreszierenden Proteins, GFP", das unter Anregung mit blauem oder UV-Licht grün fluoresziert. (red/APA)

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    Venkatraman Ramakrishnan, Thomas A. Steitz und Ada E. Yonath (v.l.n.r.) erhalten zu je einem Drittel den heurigen Nobelpreis für Chemie.

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