Krebsforschung: Wenn der "Schalter" in der Zelle umgelegt wird

17. Jänner 2009, 12:08
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Neue Erkenntnisse machen Funktionsweise der Chinonreduktase besser verständlich

Graz - Neue Erkenntnisse für die Entstehung von Krebszellen haben Molekularbiologen am Institut für Biochemie der TU Graz gefunden. Sie untersuchten das Eiweißmolekül Chinonreduktase, das der Körper bei Stress oder krankhaften Veränderungen bildet. Das in Krebszellen vorhandene Protein dient auch zum Schutz und zur Entgiftung des Körpers, ohne dass man bisher um seine genaue Funktionsweise wusste.

Die Grazer Forscher zeigten, dass außer der Chinonreduktase zwei weitere Proteine die Zellprozesse steuern. Könne man deren Wirkungsweise wie einen Schalter gezielt einsetzen, würde dies das Risiko für Krebserkrankungen deutlich verringern, hoffen die Wissenschaftler. Veröffentlicht wurde die Forschung im Report der European Molecular Biology Organization.

Stressreduktion

Das Protein Chinonreduktase registriert das Gleichgewicht in der Zelle mit Hilfe eines Kofaktors. Dieser bindet bei Entspannung der Zelle einen so genannten Transkriptionsfaktor und hält ihn in Warteposition. "Es hängt vom Zustand der Zelle ab, ob dieser Faktor gebunden ist oder nicht", so Studienleiter Peter Macheroux. Steht die Zelle unter Stress, was laut Macheroux etwa bei der Einwirkung von Giften oder Krankheitsträgern geschehen könne, so wird der wartende Transkriptionsfaktor losgelöst. Er wandert in den Zellkern und leitet dort durch die Umschreibung von Genen Mechanismen ein, die den Stress der Zelle überwinden. "Ohne diese Stressreduktion würde es zu einem Abbau der Zelle in Form einer Entzündung kommen - oder zu ihrer Umfunktionierung als Tumorzelle", so der Grazer Molekularbiologe.

Hoffnung und weitere Forschung

"Diese Erkenntnisse bilden einen Hinweis dafür, wie Krebs entsteht", erklärt Macheroux. An nahezu allen menschlichen Tumoren sei der Transkriptionsfaktor PS3 beteiligt. "Gelingt es, die Freisetzung dieses Faktors zu beeinflussen, so kann in Zukunft auch dessen Wirkungsweise gesteuert werden", hofft der Studienleiter. Vor diesem Schritt seien jedoch noch mehrere Jahre Forschung notwendig.

Als nächstes versucht das Team der TU Graz - darunter auch die Jungforscherin Sonja Sollner -, die Proteinstrukturen aufzulösen, um die Ursachen der Freisetzung näher zu erforschen. Bisher untersucht man ein Enzym der Bäckerhefe, das den menschlichen Proteinen sehr ähnelt. "Bäckerhefe ist ein gutes Modell, da es einfach und ethisch unbedenklich ist. Für die Entwicklung von Medikamenten muss diese Forschung jedoch irgendwann an menschlichen Zellen geschehen", so Macheroux. (pte/red)

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